ہم ہیں وطن کے پاسباں /ہم وطن کے محافظ
وطن اس خطہ زمین کو کہتے ہیں جس سے انسان کو نسبت ہوتی ہے، جس کی فضا سے انس ہوتا ہے، جس کی ہوا سے اسے موانست ہوتی ہے۔ یہ فطر تی بات ہے کہ جس جگہ انسان کی پیدائش ہوتی ہے وہاں کی ذی روح اور غیر ذوی العقول مخلوق سے قلبی لگاؤ ہوتا ہے اور پھر اس تعلق اور لگاؤ کی بنیاد ہر دم واپسیں تک اس کا یہ سلسلہ مؤدت قائم رہتا ہے۔
انسان کے ساتھ اس محبت اور پیار کے اٹوٹ انگ کے طور پر عمر بھر منسلک رہتا ہے اور یوں اس کے شب و روز گزرتے رہتے ہیں ۔بحیثیت مسلمان تو وطن کے ساتھ محبت اور بھی زیادہ ہوتی ہے کیونکہ ارشاد رسالت مآب صلی اللہ علیہ و آلہٖ وسلم ہے ــ’’ حب الوطن من الایمان‘‘ وطن کی محبت ایمان سے ہے۔ یعنی تکمیل ایمان کے لیے وطن کی محبت انتہائی ضروری ہے۔ اور یہ جس کے ساتھ حقیقی محبت ہو، جس کے ساتھ زندگی کے ایّام بحسن وخوبی گزارے ہوں، اُس کی حفاظت اور اس کی پاسبانی بھی ضروری ہو جاتی ہے۔ اگر اُس کی حفاظت اور پاسبانی کا فریضہ ادا کرنے پرنفس آمادہ نہ ہو اورطبع نازک پر یہ گراں گزرے تو پھر وطن کی محبت کا دعویٰ زبانی کلامی تو ہو سکتا ہے اس کا حقیقت کے ساتھ دور کا بھی واسط نہیں ہوتا۔ ایک شخص حفاظت کا دعویدار ہے لیکن اس کی موجودگی میں عنادل خوش الحان کی بجائے بوم نے شاخہائے وطن پر قبضہ کر رکھا ہے تو اس کی حفاظت اور محبت کا یہ دعویٰ کھوکھلا ہے۔ ایک دہقاں کی زبان کھیت و کھلیان سے محبت کا اظہار کرتی ہے لیکن اس کی خوبصورتی کو خس و خاشاک نے ختم کیا ہوا ہے تو اس کا...
The contemporary world is witnessing a deadly pandemic whose outcome till date has played havoc on the world economies and has rendered businesses, industries, and societies to a grinding halt. There exists even a greater danger that devastation of economies may eventually lead to conflicts within and outside the periphery of borders. The world will continue till its very end and humans will have to live with wars, pandemics, and natural calamities. Two ‘social’ institutions so far have remained the most fundamental for a rather unbumpy time-evolution of any society, viz. (i) Institutions producing ‘manpower’ (i.e, educational institutions); and (ii) Workplaces run by ‘manpower’ (such as businesses, trade, industries, and military).
Current study deals with the production, purification and characterization of recombinant thermostable cellulase from Thermotoga naphthophila. PCR using the genomic DNA of T. naphthophila as template resulted in amplification of 1 kb cellulase gene. The amplified cellulase gene was cloned in pTZ57R/T and sub-cloned in pET28a. The expression of recombinant cellulase was analyzed using BL21 CodonPlus (DE3) cells as expression host. The expression studies resulted in the production of recombinant enzyme as soluble protein. The recombinant protein was purified by affinity column chromatography. The characterization studies of purified protein demonstrated the optimal enzyme activity at 90 °C and pH 4.8. The presence of cobalt enhanced the cellulase activity and 2.5 mM cobalt was recorded the optimal concentration for the maximal cellulase activity. SDSPAGE analysis confirmed the molecular weight of recombinant protein as 39 kDa. The protein was found thermostable which retained more than 70% residual activity with an incubation of 1.67 h at 90 °C in the presence of cobalt. Presence of ionic and non-ionic detergents showed an inhibitory effect on the enzyme activity. Kinetic studies of recombinant protein demonstrated the km and Vmax values of 0.22 mg/mL and 2500 µmoles/min respectively using carboxymethyl cellulose as substrate. The deinking potential of recombinant cellulase to remove ink from the paper makes this enzyme a suitable candidate for its use in paper Industry. We are reporting a new member of M42 Family of aminopeptidases. The stability of this recombinant cellulase at wide range of temperature, pH, its high level activity and its paper deinking potential makes it a suitable candidate for its use in paper industry.